Про мінімальну модель кінетичної кооперативності. Випадок глюкокінази

The minimal 3-state scheme of kinetic cooperativity of monomeric enzymes is subjected to a detailed analysis. The rigorous criteria of the positive cooperativity and its sigmoidal version are established in terms of the system parameters (rate constants). It is shown that the cooperativity extent is...

Повний опис

Збережено в:
Бібліографічні деталі
Видавець:Publishing house "Academperiodika"
Дата:2023
Автор: Christophorov, L.N.
Формат: Стаття
Мова:English
Опубліковано: Publishing house "Academperiodika" 2023
Теми:
Онлайн доступ:https://ujp.bitp.kiev.ua/index.php/ujp/article/view/2023242
Теги: Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!

Організація

Ukrainian Journal of Physics
id ujp2-article-2023242
record_format ojs
spelling ujp2-article-20232422023-11-29T15:44:25Z Про мінімальну модель кінетичної кооперативності. Випадок глюкокінази On the Minimal Model of Kinetic Cooperativity Christophorov, L.N. мономернi ферменти кiнетична кооперативнiсть конформацiйна регуляцiя немiхаелiсовi схеми кiнетичний резонанс глюкокiназа monomeric enzymes kinetic cooperativity conformational regulation nonMichaelis schemes kinetic resonance glucokinase The minimal 3-state scheme of kinetic cooperativity of monomeric enzymes is subjected to a detailed analysis. The rigorous criteria of the positive cooperativity and its sigmoidal version are established in terms of the system parameters (rate constants). It is shown that the cooperativity extent is especially sensitive to the rates and direction of the exchange between conformational states of the free enzyme. However, no necessity of the “kinetic resonance” (or, moreover, its generality claimed recently) for enhancing the cooperativity is revealed. Overall, while the minimal 3-state model serves well for the qualitative understanding of the origin of kinetic cooperativity, it is hardly suitable for the quantitative description of reactions of real enzymes, as it is shown with the case of glucokinase. Детально розглянуто тристанову мiнiмальну схему кiнетичної кооперативностi мономерних ферментiв. Встановлено строгi критерiї позитивної кооперативностi та її сигмоїдної версiї в термiнах параметрiв системи (констант швидкостей). Показано, що ступiнь кооперативностi особливо чутливий до швидкостей та напряму обмiну мiж конформацiйними станами вiльного ферменту. Проте нiякої необхiдностi “кiнетичного резонансу” (i тим бiльше, його загальностi), заявленої нещодавно для посилення кооперативностi, виявлено не було. Загалом, хоча мiнiмальна тристанова модель добре слугує для якiсного розумiння природи кiнетичної кооперативностi, вона навряд чи придатна для кiлькiсного опису реакцiй реальних ферментiв, що показано у випадку глюкокiнази. Publishing house "Academperiodika" 2023-11-29 Article Article Original Research Article (peer-reviewed) Оригінальна дослідницька стаття (з незалежним рецензуванням) application/pdf https://ujp.bitp.kiev.ua/index.php/ujp/article/view/2023242 10.15407/ujpe68.10.684 Ukrainian Journal of Physics; Vol. 68 No. 10 (2023); 684 Український фізичний журнал; Том 68 № 10 (2023); 684 2071-0194 2071-0186 10.15407/ujpe68.10 en https://ujp.bitp.kiev.ua/index.php/ujp/article/view/2023242/3040 Copyright (c) 2023 Bogolyubov Institute for Theoretical Physics, National Academy of Sciences of Ukraine
institution Ukrainian Journal of Physics
collection OJS
language English
topic мономернi ферменти
кiнетична кооперативнiсть
конформацiйна регуляцiя
немiхаелiсовi схеми
кiнетичний резонанс
глюкокiназа
monomeric enzymes
kinetic cooperativity
conformational regulation
nonMichaelis schemes
kinetic resonance
glucokinase
spellingShingle мономернi ферменти
кiнетична кооперативнiсть
конформацiйна регуляцiя
немiхаелiсовi схеми
кiнетичний резонанс
глюкокiназа
monomeric enzymes
kinetic cooperativity
conformational regulation
nonMichaelis schemes
kinetic resonance
glucokinase
Christophorov, L.N.
Про мінімальну модель кінетичної кооперативності. Випадок глюкокінази
topic_facet мономернi ферменти
кiнетична кооперативнiсть
конформацiйна регуляцiя
немiхаелiсовi схеми
кiнетичний резонанс
глюкокiназа
monomeric enzymes
kinetic cooperativity
conformational regulation
nonMichaelis schemes
kinetic resonance
glucokinase
format Article
author Christophorov, L.N.
author_facet Christophorov, L.N.
author_sort Christophorov, L.N.
title Про мінімальну модель кінетичної кооперативності. Випадок глюкокінази
title_short Про мінімальну модель кінетичної кооперативності. Випадок глюкокінази
title_full Про мінімальну модель кінетичної кооперативності. Випадок глюкокінази
title_fullStr Про мінімальну модель кінетичної кооперативності. Випадок глюкокінази
title_full_unstemmed Про мінімальну модель кінетичної кооперативності. Випадок глюкокінази
title_sort про мінімальну модель кінетичної кооперативності. випадок глюкокінази
title_alt On the Minimal Model of Kinetic Cooperativity
description The minimal 3-state scheme of kinetic cooperativity of monomeric enzymes is subjected to a detailed analysis. The rigorous criteria of the positive cooperativity and its sigmoidal version are established in terms of the system parameters (rate constants). It is shown that the cooperativity extent is especially sensitive to the rates and direction of the exchange between conformational states of the free enzyme. However, no necessity of the “kinetic resonance” (or, moreover, its generality claimed recently) for enhancing the cooperativity is revealed. Overall, while the minimal 3-state model serves well for the qualitative understanding of the origin of kinetic cooperativity, it is hardly suitable for the quantitative description of reactions of real enzymes, as it is shown with the case of glucokinase.
publisher Publishing house "Academperiodika"
publishDate 2023
url https://ujp.bitp.kiev.ua/index.php/ujp/article/view/2023242
work_keys_str_mv AT christophorovln promínímalʹnumodelʹkínetičnoíkooperativnostívipadokglûkokínazi
AT christophorovln ontheminimalmodelofkineticcooperativity
first_indexed 2024-03-30T03:10:11Z
last_indexed 2024-03-30T03:10:11Z
_version_ 1804810398568808448