Some Characteristics of Central Metabolism in Acinetobacter sp. Grown on Ethanol
eNUFTIR
Переглянути архів Інформація| Поле | Співвідношення | |
| Title |
Some Characteristics of Central Metabolism in Acinetobacter sp. Grown on Ethanol
Особенности центрального метаболизма штамма Acinetobacter sp., растущего на этаноле Особливості центрального метаболізму штаму Acinetobacter spp., зростаючого на етанолі |
|
| Creator |
Pirog, T.
Kuzminska, Yu. Пирог, Т. П. Кузьминская, Ю. В. Пирог, Т. П. Кузьмінська, Ю. В. |
|
| Subject |
ethanol metabolism
метаболизм этанола tricarboxylic acid cycle glyoxylate cycle gluconeogenesis biosynthesis цикл трикарбоновых кислот глиоксилатный цикл глюконеогенез биосинтез метаболізм етанолу цикл трикарбонових кислот гліоксилатний цикл глюконеогенез біосинтез |
|
| Description |
Ethanol-grown cells of the mutant Acinetobacter sp. strain 1NG, incapable of producing exopolysaccharides, were analyzed for the activity of enzymes of the tricarboxylic acid (TCA) cycle and some biosynthetic pathways. In spite of the presence of both key enzymes (isocitrate lyase and malate synthase) of the glyoxylate cycle, these cells also contained all enzymes of the TCA cycle, which presumably serves biosynthetic functions. This was evident from the high activity of isocitrate dehydrogenase and glutamate dehydrogenase and the low activity of 2-oxoglutarate dehydrogenase. Pyruvate was formed in the reaction catalyzed by oxaloacetate decarboxylase, whereas phosphoenolpyruvate (PEP) was synthesized by the two key enzymes (PEP carboxykinase and PEP synthase) of gluconeogenesis. The ratio of these enzymes was different in the exponential and the stationary growth phases. The addition of the C4-dicarboxylic acid fumarate to the ethanolcontaining growth medium led to a 1.5- to 2-fold increase in the activity of enzymes of the glyoxylate cycle, as well as of fumarate hydratase, malate dehydrogenase, PEP synthase, and PEP carboxykinase (the activity of the latter enzyme increased by more than 7.5 times). The data obtained can be used to improve the biotechnology of production of microbial exopolysaccharide ethapolan on C2-substrates. В клетках выращенного на этаноле мутантного штамма Acinetobacter sp. 1НГ, не образующего экзополисахариды, определена активность ферментов цикла трикарбоновых кислот (ЦТК) и некоторых биосинтетических путей. Несмотря на наличие обоих ключевых ферментов глиоксилатного цикла (изоцитратлиазы и малатсинтазы) у Acinetobacter sp. функционирует полный ЦТК, который выполняет преимущественно биосинтетическую роль. Об этом свидетельствовала высокая активность изоцитратдегидрогеназы (КФ 1.1.1.42.), глутаматдегидрогеназы (КФ 1.4.1.2. и КФ 1.4.1.4.) и низкая активность 2-оксоглутаратдегидрогеназы (КФ 1.2.4.2.). При росте Acinetobacter sp. на этаноле образование пирувата происходит в оксалоацетатдекарбоксилазной реакции (КФ 4.1.1.3.), а синтез фосфоенолпирувата (ФЕП) обеспечивается двумя ключевыми ферментами глюконеогенеза – ФЕП-карбоксикиназой (КФ 4.1.1.49.) и ФЕП-синтазой (КФ 2.7.9.1.), соотношение которых менялось при переходе бактерий из экспоненциальной в стационарную фазу роста. При внесении в этанолсодержащую среду С4-дикарбоновых кислот (фумарата калия) в 1,5-2 раза увеличивалась активность ферментов глиоксилатного цикла, а также фумаратгидратазы (КФ 4.2.1.2.), малатдегидрогеназы (КФ 1.1.1.37. и КФ 1.1.1.82.) и ФЕП-синтазы. Более заметным (почти в 7,5 раз) было повышение в этих условиях ФЕП-карбоксикиназной активности. Полученные результаты являются основой для усовершенствования технологии получения микробного экзополисахарида этаполана на С2-субстратах. У клітинах вирощеного на етанолі мутантного штаму Acinetobacter sp. 1НГ, не утворює Екзополісахариди, визначена активність ферментів циклу трикарбонових кислот (ЦТК) і деяких біосинтетичних шляхів. Незважаючи на наявність обох ключових ферментів гліоксилатний циклу (ізоцітратліази і малатсінтази) у Acinetobacter sp. функціонує повний ЦТК, який виконує переважно біосинтетичних роль. Про це свідчила висока активність ізоцітратдегідрогенази (КФ 1.1.1.42.), Глутаматдегідрогенази (КФ 1.4.1.2. Та КФ 1.4.1.4.) І низька активність 2-оксоглутаратдегідрогенази (КФ 1.2.4.2.). При зростанні Acinetobacter sp. на етанолі освіту пірувату відбувається в оксалоацетатдекарбоксилазной реакції (КФ 4.1.1.3.), а синтез фосфоенолпірувата (ФЕП) забезпечується двома ключовими ферментами глюконеогенезу - ФЕП-карбоксікіназой (КФ 4.1.1.49.) і ФЕП-синтазою (КФ 2.7.9.1.), співвідношення яких змінювалося при переході бактерій з експоненційної в стаціонарну фазу росту. При внесенні в етанолвмісних середу С4-дикарбонових кислот (фумарату калію) в 1,5-2 рази збільшувалася активність ферментів гліоксилатний циклу, а також фумаратгідратази (КФ 4.2.1.2.), Малатдегідрогенази (КФ 1.1.1.37. Та КФ 1.1.1.82. ) і ФЕП-синтази. Більш помітним (майже в 7,5 разів) було підвищення в цих умовах ФЕП-карбоксікіназной активності. Отримані результати є основою для удосконалення технології отримання мікробного екзополісахариду етаполану на С2-субстратах. |
|
| Date |
2012-04-02T13:31:02Z
2012-04-02T13:31:02Z 2003 |
|
| Type |
Article
|
|
| Identifier |
Pirog, T. Some Characteristics of Central Metabolism in Acinetobacter sp. Grown on Ethanol / T. Pirog, Yu. Kuzminska // Microbiology. - 2003. - Vol. 72, No. 4. - P. 408-413.
http://dspace.nuft.edu.ua/jspui/handle/123456789/671 |
|
| Language |
en_US
|
|