Особливості окиснення алканів у Rhodococcus erythropolis ЕК-1 – продуцента поверхнево-активних речовин
eNUFTIR
Переглянути архів Інформація| Поле | Співвідношення | |
| Title |
Особливості окиснення алканів у Rhodococcus erythropolis ЕК-1 – продуцента поверхнево-активних речовин
Особенности окисления алканов у Rhodococcus erythropolis ЕК-1 – продуцента поверхностно-активных веществ Particularities of alkanes oxidation in Rhodococcus erythropolis strain ЕК-1 – producer of surface active substances |
|
| Creator |
Пирог, Т. П.
Пирог, Т. П. Pirog, T. Шевчук, Т. А. Шевчук, Т. А. Shevchuk, T. Клименко, Ю. О. Клименко, Ю. А. Klimenko, Yu. |
|
| Subject |
Rhodococcus erythropolis, метаболізм, н-алкани, алкангідроксилаза, алкогольдегідрогеназа.
Rhodococcus erythropolis, метаболизм, н- алканы, алкангидроксилаза, алкогольдегидрогеназа. Rhodococcus erythropolis, metabolism, n-alkanes, alkane hydroxylase, alcohol dehydrogenase. |
|
| Description |
У клітинах штаму Rhodococcus erythropolis ЕК-1, вирощеного на н-гексадекані, визначено активність ферментів окиснення н-гексадекану і н-гексадеканолу. Показано, що окиснення н-гексадекану у R. erythropolis ЕК-1 здійснюється алкангідроксилазним комплексом, що містить залізосіркопротеїд рубредоксин. Підвищення концентрації іонів заліза у середовищі культивування бактерій до 10 мг/л супроводжувалося збільшенням активності алкангідроксилази у 2 рази. Встановлено, що катіони натрію є активатором, а катіони калію – інгібітором алкангідроксилази R. erythropolis ЕК-1 . За умов росту на н-гексадекані у клітинах R. erythropolis ЕК-1 виявлено чотири алкогольдегідрогенази – НАД+-, НАДФ+-, піролохінолінхінон(ПХХ)- і 4-нітрозо-N,N-диметиланілін(НДМА)-залежні ферменти. Активність НДМА-залежної алкогольдегірогенази була максимальною (до 110-120 нмоль•хв-1•мг-1білка) у ранній експоненційній фазі росту бактерій.. Одержані дані є основою для вдосконалення технології одержання поверхнево-активних речовин R. erythropolis ЕК-1. В клетках штамма Rhodococcus erythropolis ЭК-1, выращенного на н-гексадекане, определена активность ферментов окисления н-гексадекана и н-гексадеканола. Показано, что окисление н-гексадекана у R. erythropolis ЭК-1 осуществляется алкангидроксилазным комплексом, содержащим железосеропротеид рубредоксин. Повышение концентрации ионов железа в среде культивирования бактерий до 10 мг/л сопровождалось увеличением активности алкангидроксилазы в 2 раза. Установлено, что катионы натрия являются активатором, а катионы калия – ингибитором алкангидроксилазы R. erythropolis ЭК-1 . При культивировании на н-гексадекане в клетках R. erythropolis ЭК-1 выявлено четыре алкогольдегидрогеназы – НАД+-, НАДФ+-, пирролохинолинхинон(ПХХ)- и 4-нитрозо-N,N-диметиланилин(НДМА)-зависимые ферменты. Активность НДМА-зависимой алкогольдегидрогеназы была максимальной (до 110-120 нмоль•мин-1•мг-1белка) в ранней экспоненциальной фазе роста бактерий. Полученные данные являются основой для усовершенствования технологии получения поверхностно-активных веществ R. erythropolis ЭК-1. The n-hexadecane oxidation in Rhodococcus erythropolis EК-1 was established to be catalyzed by the alkane hydroxylase complex containing Fe–S proteid rubredoxin. Alkane hydroxylase activity was increased (100 %) in the presence of 10 mg/l iron ions in the cultivation medium. Sodium ions was shown to be activator of alkane hydroxylas. Four types of alcohol dehydrogenases (NAD+, NADP+, pyrroloquinoline quinone and N,N-dimethyl-4-nitrosoaniline-dependent enzymes) were found in n-hexadecane-grown cells of R. erythropolis EK-1. The obtained data are the basis for the improvement of surface active substances technology. |
|
| Publisher |
Мікробіологічний журнал
|
|
| Date |
2013-02-05T08:58:08Z
2013-02-05T08:58:08Z 2009 |
|
| Type |
Article
|
|
| Identifier |
http://dspace.nuft.edu.ua/jspui/handle/123456789/6046
|
|
| Language |
uk_UK
|
|
| Relation |
Том 71, № 4;С. 9-13
|
|