Естеразна активність чинника спряження CF₁, ізольованого з хлоропластів
Vernadsky National Library of Ukraine
Переглянути архів Інформація| Поле | Співвідношення | |
| Title |
Естеразна активність чинника спряження CF₁, ізольованого з хлоропластів
|
|
| Creator |
Михайленко, Н.Ф.
Семеніхін, А.В. Хомочкін, А.П. Золотарьова, О.К. |
|
| Subject |
Біохімія
|
|
| Description |
Показано здатність ізольованого чинника спряження CF₁ — каталітичної частини ATФ-синтазного комплексу хлоропластів — каталізувати гідроліз п-нітрофенілового естеру оцтової кислоти. Специфічні інгібітори карбоангідрази — ацетазоламід (АА) і етоксизоламід (ЕА) — в концентрації 1—100 мкМ модифікували естеразну активність ензиму. АА в низькій концентрації (менше 5 мкМ) стимулював, а в діапазоні 25— 75 мкМ інгібував естеразну активність CF₁. ЕА в концентраціях 1—75 мкМ спричиняв значні зміни естеразної активності CF₁. АА і ЕА також впливали на латентну ATФазну активність ензиму: в концентраціях 1—25 мкМ активували, а 30—100 мкМ пригнічували гідроліз ATФ. Отримані результати дають підставу припустити, що виявлена естеразна активність CF₁ пов'язана з карбоангідразною функ цією чинника спряження і, можливо, є необхідною для перенесення протонів, спряженого з реакціями синтезу або гідролізу ATФ. Показана способность изолированного сопрягающего фактора CF₁ — каталитической части ATФ-синтазного комплекса хлоропластов — катализировать гидролиз п-нитрофенилового эфира уксусной кислоты. Специфические ингибиторы карбоангидразы — ацетазоламид (АА) и этоксизоламид (ЭА) — в концентрациях 1—100 мкМ модифицировали эстеразную активность фермента. АА в низкой концентрации (менее 5 мкМ) стимулировал, а в диапазоне 25—75 мкМ ингибировал эстеразную активность CF₁. ЭА в концентрациях 1—75 мкМ вызывал значительные изменения эстеразной активности CF₁. АА и ЭА также влияли на латентную ATФазную активность фермента: в концентрациях 1—25 мкМ активировали, а 30—100 мкМ подавляли гидролиз ATФ. Полученные результаты позволяют предположить, что обнаруженная эстеразная активность CF₁ связана с карбоангидразной функцией сопрягающего фактора и, возможно, необходима для переноса протонов, сопряженного с реакциями синтеза либо гидролиза ATФ. It is shown that the isolated coupling factor CF₁ (a catalytic part of the ATP synthase complex of chloroplasts) is able to catalyze the hydrolysis of p-nitrophenyl ester of acetic acid. Specific inhibitors of carbonic anhydrase, acetazolamide (AA), and ethoxyzolamide (EA) in the concentration range of 1 to 100 μM modified the esterase activity of the enzyme. AA at low concentrations (less than 5 μM) stimulated and in the range of 25-75 μM inhibited the esterase activity of CF₁. 1-75 μM EA caused the considerable changes in the esterase activity of CF₁. AA or EA affected also the latent ATPase activity of the enzyme: in the concentration 1-25 μM activated and 30-100 μM inhibited ATP hydrolysis. These results suggest that the observed esterase activity of CF₁ is related to the carbonic anhydrase function of the coupling factor and is probably necessary for the proton transfer coupled with the reactions of ATP synthesis or hydrolysis. |
|
| Date |
2017-11-26T09:20:19Z
2017-11-26T09:20:19Z 2017 |
|
| Type |
Article
|
|
| Identifier |
Естеразна активність чинника спряження CF₁, ізольованого з хлоропластів / Н.Ф. Михайленко, А.В. Семеніхін, А.П. Хомочкін, О.К. Золотарьова // Доповіді Національної академії наук України. — 2017. — № 3. — С. 92-98. — Бібліогр.: 15 назв. — укр.
1025-6415 DOI: doi.org/10.15407/dopovidi2017.03.092 http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/126549 577.23 |
|
| Language |
uk
|
|
| Relation |
Доповіді НАН України
|
|
| Publisher |
Видавничий дім "Академперіодика" НАН України
|
|