ДНК-полимераза I Е. coli: зависимая от праймер-матричного комплекса инактивация фермента имидазолидами дезоксинуклеозид-5-трифосфатов
Vernadsky National Library of Ukraine
Переглянути архів ІнформаціяПоле | Співвідношення | |
Title |
ДНК-полимераза I Е. coli: зависимая от праймер-матричного комплекса инактивация фермента имидазолидами дезоксинуклеозид-5-трифосфатов
|
|
Creator |
Невинский, Г.А.
Доронин, С.В. Лаврик, О.И. |
|
Subject |
Обзоры
|
|
Description |
Исследовано влияние γ-имидазолидов АТР, СТР, GTP, ТТР дезокси- ряда на активность ДНК-полимеразы из Е. coli в присутствии и отсутствие различных матрично-затравочных комплексов. Показано, что инактивация фермента достигается только при одновременном присутствии праймера и матрицы, комплементарной аналогу dNTP. На основании совокупности полученных данных сделано предположение о том, что после образования комплементарного комплекса имидазолида dNTP с матрицей на ферменте происходит дополнительная подгонка аналога до состояния, имитирующего реакционноспособное состояние нуклеотида, что в конечном итоге приводит к сближению концевого фосфата аналога с нуклеофильными группами активного центра фермента и их фосфорилированию.
Досліджено вплив γ-імідазолідів АТР, СТР, GTP, ТТР дезокси-ряду на активність ДНК-полімерази з Е. coli за присутності і відсутності різних матрично-затравочних комплексів. Показано, що інактивація ферменту досягається тільки при одночасній присутності праймера і матриці, комплементарній аналогу dNTP. На підставі сукупності отриманих даних зроблено припущення про те, що після утворення комплементарного комплексу імідазоліду dNTP з матрицею на ферменті відбувається додаткова підгонка аналога до стану, який імітує реакційноздатний стан нуклеотиду, що в кінцевому підсумку призводить до зближення кінцевого фосфату аналога з нуклеофільними групами активного центра ферменту і їхньому фосфорилюванню. Interaction of E. coli DNA-polymerase I with imidazolides of dATP, dCTP, dGTP and dTTP is investigated in the presence and the absence of different primer-template complexes. It is found that the enzyme can be inactivated only in the presence of a primer and a template being complementary to dNTP analogue. From the data obtained it may be supposed that the orientation of analogue polyphosphate chain changes due to the analogue-template complex formation. Such a transformation results in the close proximity of the terminal phosphate of the analogue to nucleophilic groups of the active enzyme site and in their subsequent phosphorylation. |
|
Date |
2019-06-11T10:44:42Z
2019-06-11T10:44:42Z 1985 |
|
Type |
Article
|
|
Identifier |
ДНК-полимераза I Е. coli: зависимая от праймер-матричного комплекса инактивация фермента имидазолидами дезоксинуклеозид-5-трифосфатов / Г.А. Невинский, С.В. Доронин, О.И. Лаврик // Биополимеры и клетка. — 1985. — Т. 1, № 5. — С. 247-253. — Бібліогр.: 16 назв. — рос.
0233-7657 DOI:http://dx.doi.org/10.7124/bc.00018A http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/152407 547.963.32.057:577.152.277.145 |
|
Language |
ru
|
|
Relation |
Биополимеры и клетка
|
|
Publisher |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
|
|