Сайт-направленный мутагенез остатков лизина, локализованных в соединительном пептиде нуклеотидсвязывающего домена (свертки Россмана) тирозил-тРНК синтетазы из печени быка
Vernadsky National Library of Ukraine
Переглянути архів Інформація| Поле | Співвідношення | |
| Title |
Сайт-направленный мутагенез остатков лизина, локализованных в соединительном пептиде нуклеотидсвязывающего домена (свертки Россмана) тирозил-тРНК синтетазы из печени быка
|
|
| Creator |
Найденов, В.Г.
Вудмаска, М.И. Корнелюк, А.И. Мацука, Г.Х. |
|
| Subject |
Структура и функции биополимеров
|
|
| Description |
Методом сайт-направленного мутагенеза изучена функциональная роль аминокислотных остат ков лизина 146 и 147, локализованных в соединительном пептиде нуклеотидсвязывающего домена эукариотической тирозил-тРНК синтетазы. Обнаружено, что замена как обоих положительно заряженных остатков лизина на аспарагин и тирозин соответственно, так и одного остатка лизина-147 приводит к полной инактивации фермента в реакции аминоацилирования гомологичной тРНКТуг быка. Сделано предположение о возможной роли данного остатка лизина в стабилизации переходного состояния при взаимодействии синтетазы с акцепторным стеблем гомологичной тРНКTyr .
Методом сайт-спрямованого мутагенезу вивчено функціональну роль амінокислотних залишків лізину-146 та 147, локалізованих у з'єднувальному пептиді нуклеотидзв'язуючого домену (згортки Россмана) еукаріотичної тирозил-тРНК синтетази. Встановлено, що заміна як обох позитивно заряджених залишків лізину на аспарагін та тирозин відповідно, так і одного залишку лізину-147 призводить до повної інактиваиії синтетази в реакції аміноацилювання гомологічної тРНК. Зроблено висновок щодо можливої ролі даного залишку лізину в стабілізації перехідного стану при взаємодії синтетази з акцепторним стеблом гомологічної тРНКTyr The functional role of lysine 146 and 147 residues located in the connection peptide of the nucleotide-binding domain (Rossman fold) of eukaryotic tyrosyl-tRNA synthetase has been studied by means of site-directed mutagenesis. Replacement of both positively charged residues with asparagine and tyrosine correspondingly as well as substitution of lysine 147 alone cause inactivating of tyrosyl-tRNA synthetase in the reaction of aminoacylation of homologous tRNA. The significance of lysine 147 in stabilization of complex between synthetase and tRNA acceptor stem has been suggested. |
|
| Date |
2019-06-12T13:02:31Z
2019-06-12T13:02:31Z 2000 |
|
| Type |
Article
|
|
| Identifier |
Сайт-направленный мутагенез остатков лизина, локализованных в соединительном пептиде нуклеотидсвязывающего домена (свертки Россмана) тирозил-тРНК синтетазы из печени быка / В.Г. Найденов, М.И. Вудмаска, А.И. Корнелюк, Г.Х. Мацука // Биополимеры и клетка. — 2000. — Т. 16, № 4. — С. 275-280. — Бібліогр.: 17 назв. — рос.
0233-7657 DOI:http://dx.doi.org/10.7124/bc.000571 http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/152597 577.152.611:576.31 |
|
| Language |
ru
|
|
| Relation |
Биополимеры и клетка
|
|
| Publisher |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
|
|