Изучение различных физико-химических характеристик неканонического комплекса эукариотического фактора элонгации eEF-lA с деацилированной тРНК
Vernadsky National Library of Ukraine
Переглянути архів Інформація| Поле | Співвідношення | |
| Title |
Изучение различных физико-химических характеристик неканонического комплекса эукариотического фактора элонгации eEF-lA с деацилированной тРНК
|
|
| Creator |
Будкевич, Т.В.
Негруцкий, Б.С, Сердюк, И.Н. Ельская, А.В. |
|
| Subject |
Структура и функции биополимеров
|
|
| Description |
Эукариотический фактор элонгации 1A (eEF-1A) играет важную роль в трансляции, катализируя GTP-зависимое связывание аминоацил-тРНК (аа-тРНК) с акцепторным (А) сайтом рибосомы. Классическая схема биосинтеза белка предусматривает существование комплекса eEF-1A в GTP-связанной форме с аа-тРНК. Однако несколькими независимыми методами было показано формирование в условиях in vitro необычного тройного комплекса [eEF-1A·GDP-тРНК]. Выдвинуто предположение о роли неканонического комплекса в цикле каналирования (channeling) тРНК в ходе элонгации трансляции у высших эукариот Задачей представленного исследования было определение константы диссоциации [eEF-1A·GDP-mPHK] комплекса методом стационарной флюоресцентной поляризации, а также радиуса инерции комплекса [eEF-1A·GDPmPHK] методом малоуглового нейтронного рассеяния (small angle neutron scattering – SANS).
Вперше за допомогою методу стаціонарної флюоресцентної поляризації визначено константу дисоціації [eEF-1A·GDP] з вільною тРНК. Отримане значення – 20 нМ, дозволяє припустити фізіологічну важливість досліджуваного неканонічного комплексу. При використанні методу малокутового нейтронного розсіювання вивчали форму [eEF-1A·GDP] комплексу. При порівнянні отриманого радіуса інерції для еукаріотичного фактора елонгації з аналогічним параметром для EF-1A було зроблено висновок щодо існування розгорнутої просторової структури eEF-1A, яка набуває глобулярності при взаємодії з деацильованою тРНК. For the first time the KA of [eEF-1A·GDP] with free tRNA was determined by steady state fluorescence polarization. The obtained value – 20 nM is allowed to suppose a physiological significance of the complex investigated. For the first time the solution conformation of rabbit liver [eEF-1A·GDP] and its complex with tRNA has been studied by small-angle neutron scattering (SANS). The shape of the [eEF-1A·GDP] molecule in solution is demonstrated to be rather relaxed and to undergo rather substantial changes upon formation of the complex with tRNA. The complex has a more compact structure than free [eEF-1A · GDP]. |
|
| Date |
2019-06-12T13:06:49Z
2019-06-12T13:06:49Z 2000 |
|
| Type |
Article
|
|
| Identifier |
Изучение различных физико-химических характеристик неканонического комплекса эукариотического фактора элонгации eEF-lA с деацилированной тРНК / Т.В. Будкевич, Б.С. Негруцкий, И.Н. Сердюк, А.В. Ельская // Биополимеры и клетка. — 2000. — Т. 16, № 4. — С. 281-283. — Бібліогр.: 8 назв. — рос.
0233-7657 DOI:http://dx.doi.org/10.7124/bc.000572 http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/152600 577.152.611 |
|
| Language |
ru
|
|
| Relation |
Биополимеры и клетка
|
|
| Publisher |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
|
|