Recognition of tRNAs with a long variable arm by aminoacyl-tRNA synthetases
Vernadsky National Library of Ukraine
Переглянути архів Інформація| Поле | Співвідношення | |
| Title |
Recognition of tRNAs with a long variable arm by aminoacyl-tRNA synthetases
|
|
| Creator |
Tukalo, M.A.
Yaremchuk, G.D. Kovalenko, O.P. Kriklivyi, I.A. Gudzera, O.I. |
|
| Subject |
Reviews
|
|
| Description |
In prokaryotic cells three tRNA species, tRNASer, tRNALeu and tRNATyr, possess a long variable arm of 11–20 nucleotides (type 2 tRNA) rather than usual 4 or 5 nucleotides (type 1 tRNA). In this review we have summarized the results of our research on the structural basis for recognition and discrimination of type 2 tRNAs by Thermus thermophilus seryl-, tyrosyl- and leucyl-tRNA synthetases (SerRS, TyrRS and LeuRS) obtained by X-ray crystallography and chemical probing tRNA in solution. Crystal structures are now known of all three aminoacyl-tRNA synthetases complexed with type 2 tRNAs and the different modes of tRNA recognition represented by these structures will be discussed. In particular, emphasis will be given to the results on recognition of characteristic shape of type 2 tRNAs by cognate synthetases. In tRNASer, tRNATyr and tRNALeu the orientation of the long variable arm with respect to the body of the tRNA is different and is controlled by different packing of the core. In the case of SerRS the N-terminal domain and in the case of TyrRS, the C-terminal domain, bind to the characteristic long variable arm of the cognate RNA, thus recognizing the unique shape of the tRNA. The core of T. thermophilus tRNALeu has several layers of unusual base-pairs, which are revealed by the crystal structure of tRNALeu complexed with T. thermophilus LeuRS and by probing a ligand-free tRNA by specific chemical reagents in solution. In the crystal structure of the LeuRS-tRNALeu complex the unique D-stem structure is recognized by the C-terminal domain of LeuRS and these data are in good agreement with those obtained in solution. LeuRS has canonical class I mode of tRNA recognition, approaching the tRNA acceptor stem from the D-stem and minor groove of the acceptor stem side. SerRS also has canonical class II mode of tRNA recognition and approaches tRNASer from opposite, variable stem and major groove of acceptor stem site. And finally, TyrRS in strong contrast to canonical class I system has class II mode of tRNA recognition.
У клітинах евкаріотів тРНК трьох специфічностей – тРНКSer, тРНКLeu і тРНКTyr – мають довгу варіабельну гілку довжиною 11–20 нуклеотидів (2-га група тРНК) на відміну від чотирьох або п’яти нуклеотидів 1-ї групи тРНК. Підсумовано результати наших досліджень структурних основ упізнавання і дискримінації тРНК 2-ї групи серил-, тирозил- і лейцил-тРНК синтетазами з Thermus thermophilus (СерРС, ТирРС і ЛейРС), отриманих методами рентгенівської кристалографії і хімічної модифікації тРНК у розчині. На сьогодні кристалічна структура відома для всіх трьох комплексів аміноацил-тРНК синтетаз з відповідними тРНК 2-ї групи, різні типи впізнавання яких обговорюються в огляді. Зокрема, особливу увагу приділено результатам аналізу впізнавання гомологічними синтетазами характерних рис просторової структури тРНК 2-ї групи. У тРНКSer, тРНКLeu і тРНКTyr орієнтація довгої варіабельної гілки відносно основного тіла тРНК відрізняється і контролюється різною упаковкою корової частини молекули. У разі СерРС N-кінцевий, а в разі ТирРС – C-кінцевий домени зв’язуються з певними структурами довгих варіабельних гілок гомологічних РНК, упізнаючи таким чином унікальну структурну форму тРНК. Корова частина тРНКLeu має кілька шарів незвичайних пар основ, виявлених при вивченні кристалографічної структури комплексу тРНКLeu з ЛейРС із T. thermophilus та при дослідженні вільної тРНК у розчині методом хімічної модифікації з використанням специфічних реагентів. У кристалографічній структурі комплексу ЛейРС-тРНКLeu унікальна будова D-стебла впізнається С-кінцевим доменом ЛейРС і ці дані добре узгоджуються з результатами, отриманими в розчині. ЛейРС притаманний канонічний для синтетаз І структурного класу тип упізнавання тРНК – з боку D-стебла і малої борозенки акцепторного стебла. Для СерРС також характерний канонічний для синтетаз ІІ структурного класу тип упізнавання тРНК – з протилежного боку, тобто з боку варіабельного стебла і великої борозенки акцепторного стебла. І, нарешті, ТирРС на відміну від канонічного для ферментів І класу типу має тип упізнавання тРНК, властивий синтетазам ІІ класу. В клетках эукариотов тРНК трех специфичностей – тРНКSer, тРНКLeu и тРНКTyr – имеют длинную вариабельную ветку длиной 11–20 нуклеотидов (2-я группа тРНК) в отличие от четырех или пяти нуклеотидов 1-й группы тРНК. Суммированы результаты наших исследований структурных основ узнавания и дискриминации тРНК 2-й группы серил-, тирозил- и лейцил-тРНК синтетазами из Thermus thermophilus (СерРС, ТирРС и ЛейРС), полученные методами рентгеновской кристаллографии и химической модификации тРНК в растворе. На сегодня кристаллическая структура известна для всех трех комплексов аминоацил-тРНК синтетаз с соответствующими тРНК 2-й группы, разные типы узнавания которых обсуждаются в обзоре. В частности, особенное внимание уделено результатам анализа узнавания гомологичными синтетазами характерных черт пространственной структуры тРНК 2-й группы. У тРНКSer, тРНКLeu и тРНКTyr ориентация длинной вариабельной ветви относительно основного тела тРНК отличается и контролируется разной упаковкой коровой части молекулы. В случае СерРС N-концевой, а в случае ТирРС – C-концевой домены связываются с определенными структурами длинных вариабельных веток гомологичных РНК, узнавая тем самым уникальную структурную форму тРНК. Коровая часть тРНКLeu имеет несколько слоев необычных пар оснований, выявленных при изучении кристаллографической структуры комплекса тРНКLeu с ЛейРС из T. thermophilus и при исследовании свободной тРНК в растворе методом химической модификации с использованием специфических реагентов. В кристаллографической структуре комплекса ЛейРС–тРНКLeu уникальное строение D-стебля узнается С-концевым доменом ЛейРС и эти данные хорошо согласуются с результатами, полученными в растворе. ЛейРС свойствен канонический для синтетаз І структурного класса тип узнавания тРНК – со стороны D-стебля и малой бороздки акцепторного стебля. Для СерРС также характерный канонический для синтетаз ІІ структурного класса тип узнавания тРНК – с противоположной стороны, т. е. со стороны вариабельного стебля и большой бороздки акцепторного стебля. И, наконец, ТирРС в отличие от канонического для ферментов І класса типа имеет тип узнавания тРНК, присущий синтетазам ІІ класса. |
|
| Date |
2019-06-13T12:10:55Z
2019-06-13T12:10:55Z 2013 |
|
| Type |
Article
|
|
| Identifier |
Recognition of tRNAs with a long variable arm by aminoacyl-tRNA synthetases / M.A. Tukalo, G.D. Yaremchuk, O.P. Kovalenko, I.A. Kriklivyi, O.I. Gudzera // Вiopolymers and Cell. — 2013. — Т. 29, №. 4. — С. 311-323. — Бібліогр.: 81 назв. — англ.
0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000825 http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/152997 577.217 |
|
| Language |
en
|
|
| Relation |
Вiopolymers and Cell
|
|
| Publisher |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
|
|