Матричная специфичность и экзонуклеазные активности ДНК-полимераз цианобактерии Plectonema boryanum
Vernadsky National Library of Ukraine
Переглянути архів Інформація| Поле | Співвідношення | |
| Title |
Матричная специфичность и экзонуклеазные активности ДНК-полимераз цианобактерии Plectonema boryanum
|
|
| Creator |
Суханов, С.Н.
Нестерова, Н.В. Менджул, М.И. Сырчин, С.А. |
|
| Description |
Исследованы функциональные характеристики ДНК-зависимых ДНК-полимераз цианобактерии P. boryanum. Установлено, что ДНК-полимераза II (ДЛИ) активно использует матрицы с различной структурой (наиболее активен фермент на ДНК P. boryanum и цианофага LPP-3, лизирующего данную цианобактерию), ДНК-полимераза I (ДПI) менее активна на большинстве испытанных матриц, исключая цианобактериальную ДНК. Оба фермента нуждаются в праймировании синтетических рибонуклеиновых матриц и выявили разнию способность включать каждый из дезоксинуклеозидтрифосфатов. ДПІ и ДПII обладают 3'–5'-экзонуклеазной активностью причем ДПII имеет более мощную ассоциированную экзонуклеазу. Только ДПI способна к гидролизу фосфодиэфирных связей в направлении 5'–3'. Сделан вывод о возможной функциональной роли цианобактериальных ДНК-полимера з in vivo: ДПII является основным клеточным репликативным ферментом., а ДПI ответственна за осиществление репаративных процессов и близка по свойствам ДНК-полимеразе I Escherichia соli.
Досліжено функціональні характеристики ДНК-залежних ДНК-полімераз, ціанобактерії P. boryanum. Встановлено, що ДНК-полімераза II (ДПП) активно використовує матриці з різною структурою (найбільш активний фермент на ДНК P. boryanum та ціанофага LPP-З, який лізує цю ціанобактерію), ДНК-полімераза I (ДПІ) менш активна на більшості випробуваних матриць, за винятком ціанобактеріальної ДНК. Обидва ферменти потребують праймування синтетичних рибонуклешових матриць та проявили різну здатніть до включения кожного з дезоксинуклеозидтрифосфатів. ДПІ та ДПІІ мають 3'–5'-екзонуклеазну активність, при цьому ДПІІ має потужнішу асоційовану екзонуклеазу. Тільки ДПІ здатна гiдpoлiзyвaти фocфoдieфipнi зв'язки у 5'–3'-напрямку. Зроблено висновок про можливу функцюнальну роль ціанобактеріальних ДHK-пoлiмepaз in vivo: ДПП е основним клітинним реплікативним ферментом, а ДПІ відповідає за здiйcнeння репаративних процессів та близька за функціями до ДНК-полімерази I Escherichia coli. Functional characteristics of DNA-dependent DNA-polymerases of cyanobacteria P. boryanum have been studied. DNA-polymerase II (DP-II) have been determined to use activelly the templates with various structures (the most active was the enzyme on DNA P. boryanum and cyanophage LPP-3 which lyse this cyanobacteria); DNA-polymerase I (DP-I) was less active on the most templates tested excluding cyanobacterial DNA. Both enzymes need priming of the synthetic ribonucleic templates and they manifested differ abilities to include each of desoxynucleosidtriphosphates. DP-I and DP-II have 3'–5' exonuclease activity, moreover, DP-II has more potent associated exonuclease. Only DP-I is capable of hydrolysing phosphodiether bonds in directions of 5'– 3'. The conclusion has been made of possible functional role of cyanobacterial DNA-polymerases in vivo: DP-II is the principal cellular replicative enzyme, and DP-I is responsible for realization of reparative processes and close in properties to DNA-polymerase I from E. coli. |
|
| Date |
2019-06-14T11:37:54Z
2019-06-14T11:37:54Z 1994 |
|
| Type |
Article
|
|
| Identifier |
Матричная специфичность и экзонуклеазные активности ДНК-полимераз цианобактерии Plectonema boryanum / С.Н. Суханов, Н.В. Нестерова, М.И. Менджул, С.А. Сырчин // Биополимеры и клетка. — 1994. — Т. 10, № 1. — С. 76-81. — Бібліогр.: 13 назв. — рос.
0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000395 http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/153640 578.81.083.22 |
|
| Language |
ru
|
|
| Relation |
Биополимеры и клетка
|
|
| Publisher |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
|
|