Запис Детальніше

Равновесная динамика белка. Изучение собственной флюоресценции мелиттина

Vernadsky National Library of Ukraine

Переглянути архів Інформація
 
 
Поле Співвідношення
 
Title Равновесная динамика белка. Изучение собственной флюоресценции мелиттина
 
Creator Ладохин, А.С.
 
Subject Структура и функции биополимеров
 
Description В работе в широком температурном диапазоне детально изучена структурно-динамическая организация молекулы мелиттина. Для тетрамерного мелиттина наблюдаемые при низких температурах спектральные изменения собственной флюоресценции связаны не с изменением подвижности диполей, как при высоких температурах, а с диссоциацией. Уточнены полученные ранее значения параметров дипольно-ориентационной подвижности окружения триптофанила. Показано, что величина энергии активации равновесных структурных флуктуации в тетрамерном мелиттине, позволяющих взаимодействовать с триптофанилом как внешнему тушению, так и тушащим группам самого белка, составляет 10–15 кДж/моль. Энергия активации реориентации внутренних дипольных групп мелиттина равна 30 кДж/моль.
У широкому температурному діапазоні детально вивчено структурно-динамічну організацію молекули мелітину. Для тетрамерного мелітину існуючі за низьких температур спектральні зміни власної флуоресценції пов’язані не зі зміною рухливості диполів, як при високих температурах, а з дисоціацією. Уточнено отримані раніше значення параметрів дипольно-орієнтаційної рухливості оточення триптофанілу. Показано, що величина енергії активації рівноважних структурних флуктуацій у тетрамерному мелітині, що дозволяють взаємодіяти з триптофанілом як зовнішньому гасінню, так і гасильним групам самого білка, становить 10–15 кДж/моль. Енергія активації реоріентації внутрішніх дипольних груп мелітину дорівнює 30 кДж/моль.
Structural-dynamic organization of melittin molecule has been studied in detail within a wide temperature range. Spectral changes of proper fluorescence for tetra-dimensional milittin observed at low temperatures depend on dissociation rather than on variations in mobility of dipoles as at high temperatures. The previously obtained values of parameters for dipole-orienation mobility of tryptophanyl surroundings are refined. It is shown that value of activation energy of equilibrium structural fluctuations in tetra-dimensional melittin permitting both external quenching agent and quenching groups of protein itself to interact with tryptophanyl equals 10–15 kJ/mol. Reorientation activation energy of internal dipole melittin groups is 30 kJ/mol.
 
Date 2019-06-14T13:27:54Z
2019-06-14T13:27:54Z
1990
 
Type Article
 
Identifier Равновесная динамика белка. Изучение собственной флюоресценции мелиттина / А.С. Ладохин // Биополимеры и клетка. — 1990. — Т. 6, № 4. — С. 84-91. — Бібліогр.: 15 назв. — рос.
0233-7657
DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000283
http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/153691
577.32
 
Language ru
 
Relation Биополимеры и клетка
 
Publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України