Запис Детальніше

Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA

Vernadsky National Library of Ukraine

Переглянути архів Інформація
 
 
Поле Співвідношення
 
Title Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA
 
Creator Ilnytska, O.M.
Drel, V.R.
Shuvayeva, H.Yu.
Havrylov, S.V.
Fedyshyn, Ya.Ya.
Mayevska, O.M.
Ihumentseva, N.I.
Gout, I.T.
Buchman, V.L.
 
Subject Клітинна біологія
 
Description Ruk/CIN85l SETA is a member of a separate and evolutionary conserved family of adapter I scaffold proteins implicated in apoptic and receptor tyrosine kinases signalling, rearrangement of actin cytoskeleton and cell adhesion, podocyte and T cell functions. Self-regulation through intra- and intercellular interactions can be supposed for RuklCIN85l SETA as this protein contains SH3 domains and proline-rich sequence, localized within one polypeptide chain, as well as C-terminal coiled-coil region. The ability of Ruk proline-rich motifs to interact with its own SH3 domains in an intramolecular fashion and coiled-coil region to mediate oligomerization between different isoforms was assessed in GST pull down experiments. It was shown that both Ruk SH3A and to a less extent SH3B domains can interact with its own proline-rich sequences in a cooperative manner, while coiled-coil region provide for isoforms oligomerization. SH3C domain appear exerts conformational constraints, imposed on coiled-coil region, restricting the level of oligomerization. We also demonstrated that the ability of exogenous ligands to interact with Ruk polyprotine motifs is changing during the course of TNFa-induced apoptosis of human myelomonocytic W37 cells.
RuklCIN85lSETA є представником окремої еволюційно кон­сервативної родини адаптернихі риштувальних білків, залуче­них до апоптичного сигналювання і сигналювання, залежного від рецепторних тирозинових протеїнкіназ, перебудови актинового цитоскелету і адгезії клітин, контролю функцій подоцитів і Т клітин. Оскільки Ruk/CIN85/ SETA містить одно­ часно SH3 домени і багаті на пролін послідовності на рівні одного поліпептидного ланцюга та С-кінцевий суперспіралізований район, можна припустити, що його біологічна ак­тивність регулюється за рахунок внутрішньо- і міжмолеку­лярних взаємодій. Здатність багатих на пролін мотивів Ruk взаємодіяти з власними SH3 доменами та суперспіралізованої ділянки — опосередковувати олігомеризацію різних ізоформ до­сліджували за допомогою методу зв'язування in vitro GST-зли­тих білків. Показано, шр SH3A і, в меншій мірі, SH3B домени Ruk кооперативно взаємодіють із власними багатими на пролін послідовностями, у той час як суперспіралізований район забезпечує олігомеризацію ізоформ. Не виключено при цьому, що SH3C домен чинить конформаційний вплив на суперспіралізований район, обмежуючи, в такий спосіб, ступінь олігомеризації. Нами також встановлено, що здатність екзо­генних лігандів взаємодіяти з багатими на пролін мотивами Ruk координовано змінюється протягом TNFa-індукованого апоптозу мієломоноцитарних клітин лінії U937.
Ruk/CIN85l SETA is a member of a separate and evolutionary conserved family of adapter I scaffold proteins implicated in apoptic and receptor tyrosine kinases signalling, rearrangement of actin cytoskeleton and cell adhesion, podocyte and T cell functions. Self-regulation through intra- and intercellular interactions can be supposed for RuklCIN85l SETA as this protein contains SH3 domains and proline-rich sequence, localized within one polypeptide chain, as well as C-terminal coiled-coil region. The ability of Ruk proline-rich motifs to interact with its own SH3 domains in an intramolecular fashion and coiled-coil region to mediate oligomerization between different isoforms was assessed in GST pull down experiments. It was shown that both Ruk SH3A and to a less extent SH3B domains can interact with its own proline-rich sequences in a cooperative manner, while coiled-coil region provide for isoforms oligomerization. SH3C domain appear exerts conformational constraints, imposed on coiled-coil region, restricting the level of oligomerization. We also demonstrated that the ability of exogenous ligands to interact with Ruk polyprotine motifs is changing during the course of TNFa-induced apoptosis of human myelomonocytic W37 cells.
 
Date 2019-06-16T09:19:55Z
2019-06-16T09:19:55Z
2005
 
Type Article
 
Identifier Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA / O.M. Ilnytska, V.R. Drel, H.Yu. Shuvayeva, S.V. Havrylov, Ya.Ya. Fedyshyn, O.M. Mayevska, N.I. Ihumentseva, I.T. Gout, V.L. Buchman // Біополімери і клітина. — 2005. — Т. 21, № 1. — С. 48-54. — Бібліогр.: 32 назв. — англ.
0233-7657
DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.0006DB
http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/155118
577.112.7
 
Language en
 
Relation Біополімери і клітина
 
Publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України