Ревизия аминокислотной последовательности каталазы гриба Penicillium vitale. Реконструкция полипептидной цепи
Vernadsky National Library of Ukraine
Переглянути архів Інформація| Поле | Співвідношення | |
| Title |
Ревизия аминокислотной последовательности каталазы гриба Penicillium vitale. Реконструкция полипептидной цепи
|
|
| Creator |
Козлов, Э.А.
Левитина, Т.Л. Бобровская, М.Т. Овандер, М.Н. Гудкова, Л.В. Латышко, Н.В. Радомский, Н.Ф. |
|
| Subject |
Структура та функції біополімерів
|
|
| Description |
Из 45 пептидов и фрагментов, строение которых опубликовано ранее, реконструирована полная аминокислотная последовательность каталазы P. vitale, включающая 689 остатков аминокислот. Участки 1–162 и 314–573 реконструированы перекрыванием некоторых пептидов и фрагментов, а 163–313 и 574–689 – сравнением остальных пептидов и фрагментов с аминокислотной последовательностью этой же каталазы, установленной рентгеноструктурным методом (персональное сообщение В. Р. Мелик-Адамяна). Сопоставляются первичные структуры шести длинных каталаз (около 700 остатков) – представителей двух таксономических групп (грибы, бактерии), содержащих по сравнению с короткими каталазами (около 500 остатков) других организмов дополнительный С-концевой домен. Построена матрица «степеней родства» каталаз и их дополнительных доменов
The complete amino acid sequence of P. vitale catalase comprised of 689 amino acid residues was reconstructed from 45 peptides and fragments published earlier. The sequences 1–162 and 314–573 were reconstructed by means of overlapping of peptides and fragments sequences. The sequences 163–313 and 574–689 were reconstructed by means of comparison of the peptides and fragments sequences with the P. vitale ami/to acid sequence established by X-ray method. The primary structures of 6 long catalases from two taxonomic groups (fungus, bacteria) containing additional C-terminal domain have been compared. The matrix of the catalases and their C-terminat domains «alliance» was constructed. Із 45 пептидів, будову яких опубліковано раніше, реконструйовано повну амінокислотну послідовність каталази P. vitale, яка налічує 689 залишків амінокислот Ділянки 1–162 та 314–573 реконструйовано перекриванням деяких пептидів та фрагментів, а 163–313 та 574–689 – порівнянням решти пептидів та фрагментів з амінокислотною послідовністю цієї ж каталази, встановленої рентгеноструктурним методом (персональне повідомлення В. Р. Мелік-Адамяна). Порівнюються первинні структури шести довгих каталаз (700 залишків) – представників двох таксономічних груп (гриби, бактерії), які мають додатковий С-домен, з короткими каталазами (біля 500 залишків) інших організмів. Побудовано матрицю «ступенів спорідненості» каталаз та їхніх додаткових доменів. |
|
| Date |
2019-06-17T14:57:44Z
2019-06-17T14:57:44Z 2001 |
|
| Type |
Article
|
|
| Identifier |
Ревизия аминокислотной последовательности каталазы гриба Penicillium vitale. Реконструкция полипептидной цепи / Э.А. Козлов, Т.Л. Левитина, М.Т. Бобровская, М.Н. Овандер, Л.В. Гудкова, Н.В. Латышко, Н.Ф. Радомский // Біополімери і клітина. — 2001. — Т. 17, № 6. — С. 512-521. — Бібліогр.: 9 назв. — рос.
0233-7657 DOI:http://dx.doi.org/10.7124/bc.0005D9 http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/155882 577.112.5 |
|
| Language |
ru
|
|
| Relation |
Біополімери і клітина
|
|
| Publisher |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
|
|