Молекулярный шаперон Hsp60 образует комплекс с p70S6К в кардиомиоцитах человека
Vernadsky National Library of Ukraine
Переглянути архів ІнформаціяПоле | Співвідношення | |
Title |
Молекулярный шаперон Hsp60 образует комплекс с p70S6К в кардиомиоцитах человека
|
|
Creator |
Крупская, И.В.
Капустян, Л.М. Тихонкова, И.А. Сидорик, Л.Л. |
|
Subject |
Structure and Function of Biopolymers
|
|
Description |
Молекулярный шаперон Hsp60 и киназа p70S6 (p70S6K) выполняют важную функциональную роль в регуляции нормальной жизнедеятельности и апоптоза кардиомиоцитов. Цель. Исследовать возможность взаимодействия молекулярного шаперо на Hsp60 с p70S6K в кардиомиоцитах нормального и пораженного дилатационной кардиомиопатией (ДКМП) сердца человека. Методы. Коиммунопреципитация, вестерн-блот анализ. Результаты. Впервые показано взаимодействие молекулярного шаперона и двух форм p70S6K (a и b) в кардиомиоцитахнормальной и пораженной ДКМП тканях. Выводы. Полученные данные позволяют предположить участие молекулярного шаперо на Hsp60 в регуляции актив ности p70S6K при стресс-ндуцированном апоптозе кардиомиоцитов. Ключевые слова: Hsp60, p70S6К, коиммунопреципитация, кардиомиоцит, ДКМП, апоптоз. Молекулярний шаперон Hsp60 і кіназа p70S (p70S6К) виконують важливу функціональну роль у регуляції нормальної життєдіяльності та апоптозу кардіоміоцитів. Мета. Дослідити можливість взаємодії молекулярного шаперону Hsp60 і p70S6K у кардіоміоцитах нормального та ураженого дилятаційною кардіоміопатією (ДКМП) серця людини. Методи. Коімунопреципітація, вестерн-блот-аналіз. Результати. Вперше показано взаємодію молекулярного шаперону та двох форм p70S6K (a і b) в кардіоміоцитах нормальної і ураженої ДКМП тканин. Висновки. Отримані дані дозволяють припустити участь молекулярного шаперону Hsp60 у регуляції активності p70S6K за стрес-індукованого апоптозу кардіоміоцитів. Ключові слова: Hsp60, p70S6К, кардіоміоцит, ДКМП, апоптоз, коімунопреципітація. Molecular chaperon Hsp60 and protein kinase p70S6K play an important functional role in the regulation of cardiomyocytes vital function or apoptosis. Aim. To study a possibility of in vivo complex formation between Hsp60 and p70S6K in cardiomyocytes. Methods. Co-immunoprecipitation, Western-blot analysis. Results. We have identified in vivo interaction between molecular chaperone Hsp60 and two isoforms of proteinkinase p70S6K in human myocardium, normal and affected by cardiomyopathy. Conclusions. The results obtained suggest a possible participation of molecular chaperon Hsp60 in regulation of p70S6K activity in stressinduced apoptotic signaling pathway in cardiomyocytes. Keywords: Hsp60, p70S6K, cardiomyocyte, DCM, apoptosis, co-immunoprecipitation. |
|
Date |
2019-06-18T11:56:47Z
2019-06-18T11:56:47Z 2011 |
|
Type |
Article
|
|
Identifier |
Молекулярный шаперон Hsp60 образует комплекс с p70S6К в кардиомиоцитах человека / И.В. Крупская, Л.М. Капустян, И.А. Тихонкова, Л.Л. Сидорик // Вiopolymers and Cell. — 2011. — Т. 27, № 4. — С. 36-39. — Бібліогр.: 16 назв. — рос.
0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.00007F http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/156356 577.21 |
|
Language |
ru
|
|
Relation |
Вiopolymers and Cell
|
|
Publisher |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
|
|