Взаємодія сироваткових альбумінів з кластерними сполуками ренію цис- і транс-конфігурації
Vernadsky National Library of Ukraine
Переглянути архів Інформація| Поле | Співвідношення | |
| Title |
Взаємодія сироваткових альбумінів з кластерними сполуками ренію цис- і транс-конфігурації
|
|
| Creator |
Леус, І.В.
Кленіна, І.А. Заблоцька, К.А. Голіченко, О.А. Штеменко, О.В. Штеменко, Н.І. |
|
| Subject |
Structure and Function of Biopolymers
|
|
| Description |
Мета. Вивчити відмінності у взаємодії біядерних кластерних сполук ренію(ІІІ) цис-(I) і транс-(II) конфігурації з альбуміном сироватки бика (BSA) та aльбуміном сироватки крові людини (HSA). Методи. Електронна спектроскопія, триптофанова флуоресценція, круговий дихроїзм. Результати. Показано, що в процесі взаємодії І і ІІ з альбумінами утворюються комплекси із збереженням четверного зв’язку Re–Re та різними характеристиками. Висновки. Зроблено припущення, що транс-ІІ взаємодіє з молекулярним оточенням Trp-214 (HSA) і Trp-212 (ВSA) у гідрофобній кишені субдомену IIА гомологічних білків. Для цис-І характерний складніший механізм взаємодії з альбумінами, що включає не тільки субдомен IIА, а й як мінімум другий сайт зв’язування сполуки ренію у субдомені ІВ. Показано, що I і II по-різному змінюють вторинну структуру гомологічних білків. Ключові слова: сироваткові альбуміни, кластерні сполуки ренію, спектри флуоресценції, електронні спектри поглинання, вторинна структура. Aim. To investigate differences in the interactions of binuclear cluster rhenium(ІІІ) compounds of cis(I)- and trans(II)-configuration with bovine serum albumin (BSA) and human serum albumin (НSA). Меthods. Electronic spectroscopy, tryptophan fluorescence and circular dichroism spectroscopy. Results. It was shown that in the process of interaction of I and II with proteins different complexes were formed where the quadruple bond Re–Re remained. Conclusions. It is proposed that the trans-isomer interacts with molecular environment of Trp-214 (HSA) and Trp-212 (BSА) in hydrophobic pocket of the IIА subdomain of homological proteins. For the cis-isomer more complex mechanism operatesthat includes not only the subdomain IIА, but also at least one more binding site for the rhenium compound in the subdomain ІВ of the proteins. Different influence of I and II on the secondary structure of homological proteins has been shown. Keywords: serum proteins, cluster rhenium compounds, fluorescent spectra, electronic absorbtion spectra, secondary structure. Цель. Изучить различия во взаимодействии биядерных кластерных соединений рения(III) цис-(I) и транс-(II) конфигураций с бычьим сывороточным альбумином (BSA) и сывороточным альбумином человека (HSA). Методы. Электронная спектроскопия, триптофановая флуоресценция, круговой дихроизм. Результаты. Показано, что в процессе взаимодействия I и II с альбуминами происходит образование различных комплексов, где четверная связь Re–Re сохраняется. Выводы. Сделано предположение о том, что II взаимодействует с молекулярным окружением Trp214 (HSA) и Trp-212 (BSA) в гидрофобном кармане субдомена IIА гомологичных белков. Для I характерен более сложный механизм взаимодействия с альбуминами, включающий не только субдомен IIА, но и как минимум второй сайт связывания соединения рения в субдомене ІВ. Показано, что I и II по-разному изменяют вторичную структуру гомологичных альбуминов. Ключевые слова: сывороточные альбумины, кластерные соединения рения, спектры флуоресценции, электронные спектры поглощения, вторичная структура. |
|
| Date |
2019-06-18T14:51:28Z
2019-06-18T14:51:28Z 2011 |
|
| Type |
Article
|
|
| Identifier |
Взаємодія сироваткових альбумінів з кластерними
сполуками ренію цис- і транс-конфігурації / І.В. Леус, І.А. Кленіна, К.А. Заблоцька, О.А. Голіченко, О.В. Штеменко, Н.І. Штеменко // Вiopolymers and Cell. — 2011. — Т. 27, № 6. — С. 465-471. — Бібліогр.: 15 назв. — укр.
0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000119 http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/156496 546.719:54–386; 547.96 |
|
| Language |
uk
|
|
| Relation |
Вiopolymers and Cell
|
|
| Publisher |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
|
|