Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation
Vernadsky National Library of Ukraine
Переглянути архів Інформація| Поле | Співвідношення | |
| Title |
Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation
|
|
| Creator |
Pydiura, N.A.
Tereshchenko, F.A. Kornelyuk, A.I. |
|
| Subject |
Структура та функції біополімерів
|
|
| Description |
Here we report a study of molecular dynamics of a YCD2 fragment of mammalian tyrosyl-tRNA synthethase (Asp322-Ser528), which includes the COOH-terminal cytokine-like domain, intermodular flexible linker, and H5-α-helix of catalytic core of synthetase. Our calculations show that while compact C-terminal domain was less flexible and relatively stable, the interdomain linker shows a high degree of conformational changes. After short relaxation time it forms a short helix-like structure, which may be involved in the regulation of domain interaction and modulation of protein activities.
Здійснено дослідження молекулярної динаміки YCD2- фрагмента тирозил-тРНК синтетази ссавців (Asp322-Ser528), який включає СООН-кінцевий цитокінподібньїй модуль, міжмодульний гнучкий лінкер та Н5-α-спіраль каталітичного модуля синтетази. У процесі динаміки компактний С-кінцевий домен виявився менш рухливим і відносно стабільним, тоді як міжмодульний лінкер піддався значним конформаційним перебудовам. Після короткого періоду релаксації у лінкері виявлено формування короткої спіральної ділянки, яка може бути причетною до регуляції взаємодії доменів і модуляції активностей білка. Описано исследование молекулярной динамики фрагмента YCD2 тирозил-тРНК синтетазы млекопитащих (Asp322-Ser528), включающего СООН-концевой цитокинподобный домен, межмодульный гибкий линкер и Н5-α-спираль каталитического модуля синтетазы В процессе динамики компактный С-концевой домен белка оказался менее подвижным и относительно стабильным, тогда как межмодульный линкер выявил значительные конформационные перестройки. После короткого периода релаксации обнаружено образование короткого спирального участка, который может быть вовлечен в регулирование взаимодействия доменов и модуляции активностей белка. |
|
| Date |
2019-06-19T08:26:59Z
2019-06-19T08:26:59Z 2006 |
|
| Type |
Article
|
|
| Identifier |
Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation / N.A. Pydiura, F.A. Tereshchenko, A.I. Kornelyuk // Біополімери і клітина. — 2006. — Т. 22, № 6. — С. 433-438. — Бібліогр.: 29 назв. — англ.
0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000749 http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/156882 577.152.611:576.31 |
|
| Language |
en
|
|
| Relation |
Біополімери і клітина
|
|
| Publisher |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
|
|